ПАСТЕР Луи (Pasteur, Louis)

ЛУИ ПАСТЕР

(1822-1895), французский микробиолог и химик, основоположник современной микробиологии. Родился 27 декабря 1822 в Доле. Окончил Высшую нормальную школу в Париже (1847), здесь же защитил докторскую диссертацию (1848). Преподавал естественные науки в Дижоне (1847-1848), был профессором Страсбургского (1849-1854) и Лилльского (с 1854) университетов. В 1857 стал деканом факультета естественных наук в Высшей нормальной школе, с 1867 - профессор химии Парижского университета. В 1888 основал и возглавил Научно-исследовательский микробиологический институт (впоследствии Пастеровский институт). Свое первое открытие Пастер сделал еще в студенческие годы: он обнаружил оптическую асимметрию молекул, отделив друг от друга две кристаллические формы винной кислоты и показав, что они различаются своей оптической активностью (право- и левовращающие формы). Эти исследования легли в основу нового научного направления - стереохимии. Позже Пастер установил, что оптическая изомерия характерна для многих органических соединений, при этом природные продукты, в отличие от синтетических, представлены только одной из двух изомерных форм. Он открыл способ разделения оптических изомеров с помощью микроорганизмов, усваивающих один из них. С 1857 Пастер занялся изучением процессов брожения. В результате многочисленных экспериментов он доказал, что брожение - это биологический процесс, обусловленный деятельностью различных микроорганизмов. Этим он отверг "химическую" теорию немецкого химика Ю.Либиха. Развивая далее эти представления, он утверждал, что каждый тип брожения (молочнокислого, спиртового, уксусного) вызывается специфическими микроорганизмами ("зародышами"). Свою теорию брожения Пастер изложил в ставшей классической статье О брожении, именуемом молочным (Sur la fermentation appele lactique, 1857). В 1861 он открыл микроорганизмы, вызывающие маслянокислое брожение, - анаэробные бактерии, живущие и развивающиеся в отсутствие свободного кислорода. Открытие анаэробиоза навело его на мысль, что организмам, которые обитают в среде, лишенной кислорода, брожение заменяет дыхание. Работы Пастера заложили основы виноделия и пивоварения. В 1860-1861 Пастер экспериментально доказал невозможность самозарождения живых существ в современных условиях и исходя из этого предложил способ сохранения пищевых продуктов с помощью тепловой обработки (впоследствии названный пастеризацией). В 1865 Пастер занялся изучением природы заболевания тутового шелкопряда и в результате многолетних интенсивных исследований установил (1880) заразность болезни и время ее максимального проявления, разработал методы борьбы с нею. Изучая другие заразные болезни животных и человека (сибирской язвы, бешенства, куриной слепоты, краснухи свиней и др.), пришел к окончательному выводу, что все они вызываются специфическими возбудителями. На основе разработанного им представления об искусственном иммунитете предложил метод прививок против этих и других инфекционных заболеваний с использованием ослабленных культур соответствующих микроорганизмов-возбудителей. Предложил назвать ослабленные культуры вакцинами, а процедуру их применения - вакцинацией. В 1880 Пастер начал исследование бешенства и установил вирусную природу этого заболевания. В 1885 им была сделана первая прививка от бешенства человеку. Пастер был членом Академий наук многих стран, в частности Петербургской Академии наук. Состоял членом Парижской Академии наук, Французской Академии. Умер Пастер в Вильнев-л'Этан 28 сентября 1895.

ЛИТЕРАТУРА

Пастер Л. Избранные труды, тт. 1-2. М., 1960 Имшенецкий А.А. Луи Пастер. Жизнь и творчество. М., 1961

Составить слова из слова пастер луи

АМИНОКИСЛО́ТЫ -ло́т; мн. (ед. аминокислота́, -ы́; ж.). Органические вещества, сочетающие свойства кислот и оснований (являются основным элементом построения всех белков животных и растительных организмов).

* * *

аминокисло́ты - класс органических соединений, содержащих карбоксильные (-СООН) и аминогруппы (-NH₂); обладают свойствами и кислот, и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, алкалоидов и др.). Природных аминокислот свыше 150. Около 20 важнейших аминокислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки (порядок включения аминокислот в них определяется генетическим кодом). Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Освоен промышленный синтез (химический и микробиологический) ряда аминокислот, используемых для обогащения пищи, кормов, как исходные продукты для производства полиамидов, красителей и лекарственных препаратов.

* * *

АМИНОКИСЛОТЫ - АМИНОКИСЛО́ТЫ, органические (карбоновые (см. КАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ)) кислоты, в составе которых имеется аминогруппа (- NH₂). Участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых (см. ПУРИНОВЫЕ ОСНОВАНИЯ) и пиримидиновых оснований (см. ПИРИМИДИНОВЫЕ ОСНОВАНИЯ), являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот (см. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ)), входят в состав гормонов (см. ГОРМОНЫ), витаминов (см. ВИТАМИНЫ), алкалоидов (см. АЛКАЛОИДЫ), пигментов (см. ПИГМЕНТЫ (в биологии)), токсинов (см. ТОКСИНЫ), антибиотиков (см. АНТИБИОТИКИ)и т. д.; дигидроксифенилаланин (ДОФА) и g-аминомасляная кислота служат посредниками при передаче нервных импульсов (см. НЕРВНЫЙ ИМПУЛЬС).

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды (см. ПЕПТИДЫ) и белки (см. БЕЛКИ (органические соединения)) всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов (см. НУКЛЕОТИДЫ) соответствующих генов (см. Генетический код (см. ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД)). Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.

История открытия аминокислот

Первая аминокислота - аспарагин (см. АСПАРАГИН) - была открыта в 1806, последняя из аминокислот, обнаруженных в белках, - треонин (см. ТРЕОНИН) - была идентифицирована в 1938. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, иногда оно связано с источником выделения. Например, аспарагин впервые обнаружили в аспарагусе (спарже), глутаминовую кислоту - в клейковине (от англ. gluten - глютен) пшеницы, глицин был назван так за его сладкий вкус (от греч. glykys - сладкий).

Структура и свойства аминокислот

Общую структурную формулу любой аминокислоты можно представить следующим образом: карбоксильная группа (- СООН) и аминогруппа (- NH₂) связаны с одним и тем же a-атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита - a, b, g и т. д.). Различаются же аминокислоты структурой боковой группы, или боковой цепи (радикал R), которые имеют разные размеры, форму, реакционную способность, определяют растворимость аминокислот в водной среде и их электрический заряд. И лишь у пролина (см. ПРОЛИН) боковая группа присоединена не только к a -углеродному атому, но и к аминогруппе, в результате чего образуется циклическая структура.

В нейтральной среде и в кристаллах -аминокислоты существуют как биполяры, или цвиттер-ионы (см. ЦВИТТЕР-ИОНЫ). Поэтому, например, формулу аминокислоты глицина - NH₂-CH₂-СООH - правильнее было бы записать как NH₃⁺-CH₂-COO^-.

Только в наиболее простой по структуре аминокислоте - глицине - в роли радикала выступает атом водорода. У остальных аминокислот все четыре заместителя при a -углеродном атоме различны (т. е. a -углеродный атом углерода асимметричен). Поэтому эти аминокислоты обладают оптической активностью (см. ОПТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ)(способны вращать плоскость поляризованного света) и могут существовать в форме двух оптических изомеров - L (левовращающие) и D (правовращающие). Однако все природные аминокислоты являются L-аминокислотами. К числу же исключений можно отнести D-изомеры глутаминовой кислоты (см. ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА), аланина (см. АЛАНИН), валина (см. ВАЛИН), фенилаланина (см. ФЕНИЛАЛАНИН), лейцина (см. ЛЕЙЦИН) и ряда других аминокислот, которые обнаружены в клеточной стенке бактерий; аминокислоты D-конформации входят в состав некоторых пептидных антибиотиков (см. АНТИБИОТИКИ) (в том числе актиномицинов, бацитрацина, грамицидинов (см. ГРАМИЦИДИНЫ) A и S), алкалоидов (см. АЛКАЛОИДЫ) из спорыньи и т. д.

Классификация аминокислот

Входящие в состав белков аминокислоты классифицируют в зависимости от особенностей их боковых групп. Например, исходя из их отношения к воде при биологических значениях рН (около рН 7,0), различают неполярные, или гидрофобные, аминокислоты и полярные, или гидрофильные. Кроме того, среди полярных аминокислот выделяют нейтральные (незаряженные); они содержат по одной кислой (карбоксильная) и одной основной группе (аминогруппа). Если же в аминокислоте присутствует более одной из вышеназванных групп, то их называют, соответственно, кислыми и основными.

Большинство микроорганизмов и растения создают все необходимые им аминокислоты из более простых молекул. В отличие от них животные организмы не могут синтезировать некоторые из аминокислот, в которых они нуждаются. Такие аминокислоты они должны получать в готовом виде, то есть с пищей. Поэтому, исходя из пищевой ценности, аминокислоты делят на незаменимые и заменимые. К числу незаменимых для человека аминокислот относятся валин (см. ВАЛИН), треонин (см. ТРЕОНИН), триптофан (см. ТРИПТОФАН), фенилаланин (см. ФЕНИЛАЛАНИН), метионин (см. МЕТИОНИН), лизин (см. ЛИЗИН), лейцин (см. ЛЕЙЦИН), изолейцин (см. ИЗОЛЕЙЦИН), а для детей незаменимыми являются также гистидин (см. ГИСТИДИН) и аргинин (см. АРГИНИН). Недостаток любой из незаменимых аминокислот в организме приводит к нарушению обмена веществ, замедлению роста и развития.

В отдельных белках встречаются редкие (нестандартные) аминокислоты, которые образуются путем различных химических превращений боковых групп обычных аминокислот в ходе синтеза белка на рибосомах или после его окончания (так называемая посттрансляционная модификация белков) (см. Белки (см. БЕЛКИ (органические соединения))). Например, в состав коллагена (см. КОЛЛАГЕН) (белка соединительной ткани) входят гидроксипролин и гидроксилизин, являющиеся производными пролина и лизина соответственно; в мышечном белке миозине (см. МИОЗИН) присутствует метиллизин; только в белке эластине (см. ЭЛАСТИН) содержится производное лизина - десмозин.

Использование аминокислот

Аминокислоты находят широкое применение в качестве пищевых добавок (см. ПИЩЕВЫЕ ДОБАВКИ). Например, лизином, триптофаном, треонином и метионином обогащают корма сельскохозяйственных животных, добавление натриевой соли глутаминовой кислоты (глутамата натрия) придает ряду продуктов мясной вкус. В смеси или отдельно аминокислоты применяют в медицине, в том числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (g-аминомасляная и глутаминовая кислоты, ДОФА). Аминокислоты используются при изготовлении лекарственных препаратов, красителей, в парфюмерной промышленности, в производстве моющих средств, синтетических волокон и пленки и т. д.

Для хозяйственных и медицинских нужд аминокислоты получают с помощью микроорганизмов путем так называемого микробиологического синтеза (см. МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ) (лизин, триптофан, треонин); их выделяют также из гидролизатов природных белков (пролин (см. ПРОЛИН), цистеин (см. ЦИСТЕИН), аргинин (см. АРГИНИН), гистидин (см. ГИСТИДИН)). Но наиболее перспективны смешанные способы получения, совмещающие методы химического синтеза и использование ферментов (см. ФЕРМЕНТЫ).

Составить слова из слова аминокислоты