сущ., кол-во синонимов: 1
новокаин (31)
ами́нокислота́, аминокисло́ты, аминокислоты́, аминокисло́т, аминокислоте́, аминокисло́там, аминокислоту́, аминокислото́й, аминокислото́ю, аминокисло́тами, аминокисло́тах
сущ., кол-во синонимов: 36
абрин (6)
аланин (1)
антиоксидант (26)
аргинин (3)
аргонин (1)
аспарагин (3)
валин (1)
гистидин (1)
гликокол (2)
глицин (7)
глутамат (1)
глутамин (2)
глутатион (3)
глюцин (3)
изолейцин (1)
лейцин (1)
лизин (1)
метионин (5)
норлейцин (1)
окситриптофан (1)
орнитин (2)
пирролизин (1)
пролин (2)
серин (3)
теонин (1)
тиоэфир (1)
тирозин (1)
треонин (1)
триптофан (2)
фенилаланин (1)
цистеин (2)
цистин (1)
цитруллин (1)
эрготионеин (1)
цистин, цитруллин, пролин, глутамин, тирозин, треонин, аргинин, метионин, цистеин, гистидин, фенилаланин, триптофан, аспарагин, изолейцин, серин, орнитин, глицин, гликокол, лейцин, лизин, валин, аланин
АМИНОКИСЛО́ТЫ, -о́т, ед. аминокислота́, -?ы, ж. (спец.). Класс органических соединений, обладающих свойствами и кислот, и оснований.
ами́нокисло́тный, ами́нокисло́тная, ами́нокисло́тное, ами́нокисло́тные, ами́нокисло́тного, ами́нокисло́тной, ами́нокисло́тных, ами́нокисло́тному, ами́нокисло́тным, ами́нокисло́тную, ами́нокисло́тною, ами́нокисло́тными, ами́нокисло́тном, ами́нокисло́тен, ами́нокисло́тна, ами́нокисло́тно, ами́нокисло́тны, ами́нокисло́тнее, поами́нокисло́тнее, ами́нокисло́тней, поами́нокисло́тней
мн.
Органические соединения, обладающие свойствами кислот и щелочей и являющиеся основным элементом растительных и животных белков.
АМИНОКИСЛО́ТЫ, -от, ед. аминокислота, -ы, жен. (спец.). Класс органических соединений, обладающих свойствами и кислот, и оснований.
| прил. аминокислотный, -ая, -ое.
АМИНОКИСЛО́ТЫ, -от, мн (ед аминокислота́, -ы́, ж). Спец.
Органические вещества, являющиеся основным элементом всех белковых веществ животных и растительных организмов; обладающие свойствами как кислот, так и оснований и участвующие в обмене веществ.
Около 20 важнейших аминокислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки.
АМИНОКИСЛО́ТЫ -ло́т; мн. (ед. аминокислота́, -ы́; ж.). Органические вещества, сочетающие свойства кислот и оснований (являются основным элементом построения всех белков животных и растительных организмов).
* * *
аминокисло́ты - класс органических соединений, содержащих карбоксильные (-СООН) и аминогруппы (-NH2); обладают свойствами и кислот, и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, алкалоидов и др.). Природных аминокислот свыше 150. Около 20 важнейших аминокислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки (порядок включения аминокислот в них определяется генетическим кодом). Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Освоен промышленный синтез (химический и микробиологический) ряда аминокислот, используемых для обогащения пищи, кормов, как исходные продукты для производства полиамидов, красителей и лекарственных препаратов.
* * *
АМИНОКИСЛОТЫ - АМИНОКИСЛО́ТЫ, органические (карбоновые (см. КАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ)) кислоты, в составе которых имеется аминогруппа (- NH2). Участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых (см. ПУРИНОВЫЕ ОСНОВАНИЯ) и пиримидиновых оснований (см. ПИРИМИДИНОВЫЕ ОСНОВАНИЯ), являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот (см. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ)), входят в состав гормонов (см. ГОРМОНЫ), витаминов (см. ВИТАМИНЫ), алкалоидов (см. АЛКАЛОИДЫ), пигментов (см. ПИГМЕНТЫ (в биологии)), токсинов (см. ТОКСИНЫ), антибиотиков (см. АНТИБИОТИКИ)и т. д.; дигидроксифенилаланин (ДОФА) и g-аминомасляная кислота служат посредниками при передаче нервных импульсов (см. НЕРВНЫЙ ИМПУЛЬС).
В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды (см. ПЕПТИДЫ) и белки (см. БЕЛКИ (органические соединения)) всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов (см. НУКЛЕОТИДЫ) соответствующих генов (см. Генетический код (см. ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД)). Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.
История открытия аминокислот
Первая аминокислота - аспарагин (см. АСПАРАГИН) - была открыта в 1806, последняя из аминокислот, обнаруженных в белках, - треонин (см. ТРЕОНИН) - была идентифицирована в 1938. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, иногда оно связано с источником выделения. Например, аспарагин впервые обнаружили в аспарагусе (спарже), глутаминовую кислоту - в клейковине (от англ. gluten - глютен) пшеницы, глицин был назван так за его сладкий вкус (от греч. glykys - сладкий).
Структура и свойства аминокислот
Общую структурную формулу любой аминокислоты можно представить следующим образом: карбоксильная группа (- СООН) и аминогруппа (- NH2) связаны с одним и тем же a-атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита - a, b, g и т. д.). Различаются же аминокислоты структурой боковой группы, или боковой цепи (радикал R), которые имеют разные размеры, форму, реакционную способность, определяют растворимость аминокислот в водной среде и их электрический заряд. И лишь у пролина (см. ПРОЛИН) боковая группа присоединена не только к a -углеродному атому, но и к аминогруппе, в результате чего образуется циклическая структура.
В нейтральной среде и в кристаллах -аминокислоты существуют как биполяры, или цвиттер-ионы (см. ЦВИТТЕР-ИОНЫ). Поэтому, например, формулу аминокислоты глицина - NH2-CH2-СООH - правильнее было бы записать как NH3+-CH2-COO-.
Только в наиболее простой по структуре аминокислоте - глицине - в роли радикала выступает атом водорода. У остальных аминокислот все четыре заместителя при a -углеродном атоме различны (т. е. a -углеродный атом углерода асимметричен). Поэтому эти аминокислоты обладают оптической активностью (см. ОПТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ)(способны вращать плоскость поляризованного света) и могут существовать в форме двух оптических изомеров - L (левовращающие) и D (правовращающие). Однако все природные аминокислоты являются L-аминокислотами. К числу же исключений можно отнести D-изомеры глутаминовой кислоты (см. ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА), аланина (см. АЛАНИН), валина (см. ВАЛИН), фенилаланина (см. ФЕНИЛАЛАНИН), лейцина (см. ЛЕЙЦИН) и ряда других аминокислот, которые обнаружены в клеточной стенке бактерий; аминокислоты D-конформации входят в состав некоторых пептидных антибиотиков (см. АНТИБИОТИКИ) (в том числе актиномицинов, бацитрацина, грамицидинов (см. ГРАМИЦИДИНЫ) A и S), алкалоидов (см. АЛКАЛОИДЫ) из спорыньи и т. д.
Классификация аминокислот
Входящие в состав белков аминокислоты классифицируют в зависимости от особенностей их боковых групп. Например, исходя из их отношения к воде при биологических значениях рН (около рН 7,0), различают неполярные, или гидрофобные, аминокислоты и полярные, или гидрофильные. Кроме того, среди полярных аминокислот выделяют нейтральные (незаряженные); они содержат по одной кислой (карбоксильная) и одной основной группе (аминогруппа). Если же в аминокислоте присутствует более одной из вышеназванных групп, то их называют, соответственно, кислыми и основными.
Большинство микроорганизмов и растения создают все необходимые им аминокислоты из более простых молекул. В отличие от них животные организмы не могут синтезировать некоторые из аминокислот, в которых они нуждаются. Такие аминокислоты они должны получать в готовом виде, то есть с пищей. Поэтому, исходя из пищевой ценности, аминокислоты делят на незаменимые и заменимые. К числу незаменимых для человека аминокислот относятся валин (см. ВАЛИН), треонин (см. ТРЕОНИН), триптофан (см. ТРИПТОФАН), фенилаланин (см. ФЕНИЛАЛАНИН), метионин (см. МЕТИОНИН), лизин (см. ЛИЗИН), лейцин (см. ЛЕЙЦИН), изолейцин (см. ИЗОЛЕЙЦИН), а для детей незаменимыми являются также гистидин (см. ГИСТИДИН) и аргинин (см. АРГИНИН). Недостаток любой из незаменимых аминокислот в организме приводит к нарушению обмена веществ, замедлению роста и развития.
В отдельных белках встречаются редкие (нестандартные) аминокислоты, которые образуются путем различных химических превращений боковых групп обычных аминокислот в ходе синтеза белка на рибосомах или после его окончания (так называемая посттрансляционная модификация белков) (см. Белки (см. БЕЛКИ (органические соединения))). Например, в состав коллагена (см. КОЛЛАГЕН) (белка соединительной ткани) входят гидроксипролин и гидроксилизин, являющиеся производными пролина и лизина соответственно; в мышечном белке миозине (см. МИОЗИН) присутствует метиллизин; только в белке эластине (см. ЭЛАСТИН) содержится производное лизина - десмозин.
Использование аминокислот
Аминокислоты находят широкое применение в качестве пищевых добавок (см. ПИЩЕВЫЕ ДОБАВКИ). Например, лизином, триптофаном, треонином и метионином обогащают корма сельскохозяйственных животных, добавление натриевой соли глутаминовой кислоты (глутамата натрия) придает ряду продуктов мясной вкус. В смеси или отдельно аминокислоты применяют в медицине, в том числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (g-аминомасляная и глутаминовая кислоты, ДОФА). Аминокислоты используются при изготовлении лекарственных препаратов, красителей, в парфюмерной промышленности, в производстве моющих средств, синтетических волокон и пленки и т. д.
Для хозяйственных и медицинских нужд аминокислоты получают с помощью микроорганизмов путем так называемого микробиологического синтеза (см. МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ) (лизин, триптофан, треонин); их выделяют также из гидролизатов природных белков (пролин (см. ПРОЛИН), цистеин (см. ЦИСТЕИН), аргинин (см. АРГИНИН), гистидин (см. ГИСТИДИН)). Но наиболее перспективны смешанные способы получения, совмещающие методы химического синтеза и использование ферментов (см. ФЕРМЕНТЫ).
АМИНОКИСЛОТЫ - класс органических соединений, содержащих карбоксильные (-COOH) и аминогруппы (-NH2); обладают свойствами и кислот, и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, алкалоидов и др.). Природных аминокислот св. 150. Ок. 20 важнейших аминикислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки (порядок включения аминокислот в них определяется генетическим кодом). Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию т. н. незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Освоен промышленный синтез (химический и микробиологический) ряда аминокислот, используемых для обогащения пищи, кормов, как исходные продукты для производства полиамидов, красителей и лекарственных препаратов.
-ло́т, мн. (ед. аминокислота́, -ы́, ж.).
Органические вещества, входящие в состав всех белковых веществ животных и растительных организмов.
аминокислоты - органические соединения, содержащие одну или две аминогруппы; производные
карбоновых кислот, у которых в радикале водород замещен на аминогруппу;
структурные единицы белковой молекулы.
белковые:
аланин. аргинин. аспарагин. пролин. аспарагиновая кислота. оксипролин. серин.
гистидин. тирозин. глицин, гликокол. глутамин. глутаминовая кислота. цистеин. цистин.
абсолютно незаменимые:
валин. лейцин. изолейцин. треонин. лизин. метионин. триптофан.
фениланин - ароматическая аминокислота.
прочие: орнитин.
аминокисло́ты
- класс органических соединений, для которых характерны свойства как карбоновых кислот, так и аминов; а. играют большую роль в жизни организмов, являясь основным элементом построения растительных и животных белков.